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Descubren mecanismo clave para la función de los músculos y el corazón

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Un equipo de investigadores del Centro Nacional de Investigaciones Cardiovasculares Carlos III (CNIC) y de la Universidad de Columbia en Nueva York (EE UU), descubrieron un mecanismo clave para la regulación de una proteína esencial para la función de los músculos y el corazón.

Este estudio, publicado en “Nature Communications”, describe un nuevo mecanismo de regulación de la elasticidad de la proteína gigante titina.

El científico Jorge Alegre-Cebollada, investigador del CNIC, explicó que “La titina es una proteína clave para el funcionamiento de nuestros músculos en general, y del corazón en particular. Prueba de ello es que mutaciones en el gen de la titina son causa frecuente de miopatías y de miocardiopatías”.

La titina es la proteína más grande presente en el ser humano y, por tanto, tiene multitud de funciones. Simplificando mucho, asegura el investigador, “podemos describirla como un ‘muelle molecular’, que permite que las células musculares se contraigan en sintonía”, añadió Alegre-Cebollada.

Sin embargo, no es un muelle sencillo y uno de los varios mecanismos físicos que determinan la elasticidad de titina es el desplegamiento de ciertas regiones de su estructura, llamadas dominios inmunoglobulina. Existen más de cien dominios en titina cuya acción concertada determina la elasticidad global de esta proteína.

Usando técnicas de bioinformática y de biología estructural, el equipo se percató de que estos dominios inmunoglobulina incluían un contenido elevado de un aminoácido muy especial, la cisteína. “En una proteína, cuando dos cisteínas están próximas, pueden dar lugar a un enlace químico entre ellas, denominado ‘puente disulfuro’”, indicó el científico Alegre-Cebollada.

Los autores vieron que muchos de los dominios inmunoglobulina de titina podían establecer estos puentes disulfuro y, además, que era posible que se produjera un intercambio dinámico de estos puentes disulfuro, denominado isomerización. “Lo más interesante es que la presencia e isomerización de estos puentes disulfuro predecían cambios drásticos en las propiedades elásticas de la titina”, revelaron.

La formación de puentes disulfuro a partir de cisteínas forma parte de un conjunto más amplio de transformaciones bioquímicas denominadas de óxido-reducción (rédox). Desde hace décadas, se conoce que procesos patológicos como el infarto conducen a cambios drásticos en el ambiente rédox del miocardio.
..Redacción